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Gli mwbaamminoacidi sono una vasta categoria di mwbqmolecole organiche che hanno sia il mwbggruppo funzionale mwbwamminico (mwca − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} ), sia quello mwcqcarbossilico (mwcg − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} )mwcw. La parola mwdaamminoacido deriva dall'unione dei nomi di questi due gruppi funzionali. Siccome presentano contemporaneamente un gruppo mwdqacido (quello carbossilico) e un gruppo mwdgbasico (quello amminico), sono definite molecole mwdwanfotere. In funzione del valore del mweapH dell'ambiente chimico in cui si trova la molecola, i due gruppi possono essere neutri o ionizzati. In condizioni fisiologiche, gli amminoacidi presentano il gruppo acido carico negativamente (mweq − − COO − − {\displaystyle {\ce {-COO-}}} ) e quello basico carico positivamente (mweg − − NH 3 + {\displaystyle {\ce {-NH3+}}} ): se l'amminoacido non ha altre cariche, allora prende il nome di mwewzwitterione, in quanto la sua carica globale sarà neutra; se globalmente è carico positivamente sarà un mwfacatione, altrimenti un mwfqanione.

In mwfwbiochimica, con il termine amminoacido ci si riferisce generalmente ad un piccolo sottogruppo di questi: gli mwgaL-α-amminoacidi, cioè amminoacidi i cui gruppi mwgqamminico e mwggcarbossilico sono legati allo stesso mwgwatomo di mwhacarbonio, chiamato α, e la cui mwhqconfigurazione è L (ovvero il gruppo amminico si trova a sinistra del carbonio α nella mwhgproiezione di Fischer della molecola). Gli L-α-amminoacidi che costituiscono la struttura primaria delle mwhwproteine sono 22;cite-ref-0-1-0[1]cite-ref-1-2-0[2] per questo motivo vengono definiti mwkamwkqamminoacidi proteinogenici. Il legame covalente che unisce il gruppo mwkg − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} di un amminoacido con quello mwkw − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} di un altro amminoacido è definito mwlalegame peptidico o giunto peptidico. Le catene di amminoacidi sono indicate col termine di mwlqpeptidi e possono contenere un numero molto variabile di unità: catene molto corte vengono chiamate mwlgdipeptidi o tripeptidi (se composti rispettivamente da 2 o 3 amminoacidi), catene di medie dimensioni vengono definite mwlwoligopeptidi, catene molto lunghe mwmapolipeptidi.

Gli mwmgamminoacidi non proteinogenici invece, sono tutti gli amminoacidi non coinvolti nella struttura delle proteine. Questi rappresentano il gruppo più numeroso di amminoacidi e se ne possono identificare migliaia.

• Storia

• Struttura

• Dissociazione

• Catena laterale

• Isomeria

• Proprietà chimico-fisiche

• Amminoacidi proteinogenici

• Amminoacidi non proteinogenici

• Utilizzi

• In natura

• Nell'industria

• Nella ricerca

• Sintesi

• Biosintesi degli amminoacidi proteinogenici

• Biosintesi degli amminoacidi non proteinogenici

• Sintesi chimica degli amminoacidi proteinogenici

• Sintesi chimica degli amminoacidi non proteinogenici

• Reazioni

• Il codice genetico

• La sintesi proteica

• Reazione di protonazione/deprotonazione

• Note

• Voci correlate

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

Il primo amminoacido venne scoperto nel 1806, quando i chimici francesi mwoaLouis-Nicolas Vauquelin e mwoqPierre Jean Robiquet isolarono un composto dagli mwogasparagi: l'mwowasparagina.cite-ref-2-3-0[3] Nel 1810 invece, si scoprì la mwqacistina, una molecola composta da due amminoacidi legati assieme. La cistina fu quindi il primo amminoacido non proteinogenico scoperto, mentre la mwqqcisteina, l'amminoacido che compone la cistina, venne scoperta solo nel 1884.cite-ref-2-3-1[3] Nel 1935 venne scoperto da William Cumming Rose l'ultimo amminoacido proteinogenico: la mwrwtreonina. Rose classificò anche gli amminoacidi in essenziali e non, stabilendo il loro fabbisogno giornaliero minimo.cite-ref-4[4]cite-ref-5[5]

In passato non si sapeva che gli amminoacidi fossero i componenti delle proteine. Fu nel 1902 che mwuqEmil Fischer propose la sua teoria, poi rilevatasi corretta, che le proteine fossero formate da molti amminoacidi legati tra loro e con il gruppo amminico di un amminoacido unito al gruppo carbossilico di un altro, dando luogo a una struttura lineare a catena che Fischer chiamava "peptide".cite-ref-6[6]

Affinché una molecola possa essere definita amminoacido, deve avere almeno un mwwagruppo funzionale derivato dalle mwwqammine (mwwg − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} ) e uno derivato dagli mwwwacidi carbossilici (mwxa − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} ). Questo non esclude la presenza di più gruppi amminici o di più gruppi carbossilici, come ad esempio accade nella molecola di mwxqasparagina o di mwxgacido glutammico. In base a questa proprietà, gli amminoacidi sono dunque sostanze mwxwanfotere.

Il primo atomo di mwyqcarbonio legato al gruppo carbossilico viene convenzionalmente chiamato α, il secondo β, il terzo γ e così via. Qualora il gruppo amminico sia legato al carbonio-α, l'amminoacido apparterrà alla sottocategoria degli α-amminoacidi,cite-ref-7[7] se invece il gruppo amminico è legato al Cmwzgβ, si identificheranno i β-amminoacidi e così via per ogni carbonio. Spesso, legati ai carboni della catena principale Cmwzwα-Cmwaaβ-Cmwaqγ-ecc., ci possono essere sostituenti generici (mwag − − R {\displaystyle {\ce {-R}}} ) di varia natura.

In soluzione acquosa, gli amminoacidi tendono a dissociarsi a livello dei loro gruppi amminici e carbossilici.cite-ref-8[8] A seconda dell'mwcgacidità della soluzione, la dissociazione può produrre molecole cariche positivamente, negativamente o neutre con cariche delocalizzate che complessivamente si bilanciano.

Ciò accade perché a pH acidi, dunque quando la soluzione abbonda di protoni, i gruppi come mwda − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} si associano a questi protoni, formando mwdq − − NH 3 + {\displaystyle {\ce {-NH3+}}} . A pH basici invece, i gruppi come mwdg − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} si dissociano in mwdw − − COO − − {\displaystyle {\ce {-COO-}}} . Ne consegue che a pH neutri, come quelli del sangue (7,4) o dell'acqua pura (7), molti degli amminoacidi si trovano con cariche positive e negative che complessivamente si bilanciano. Questa struttura molecolare è definita mweazwitterione.

Non sempre la forma zwitterionica si ottiene raggiungendo pH neutri. Per gli amminoacidi che hanno più gruppi basici o acidi, la forma zwitterionica è raggiunta a pH non neutri. Ad esempio l'acido glutammico, che ha un gruppo carbossilico in più all'estremità della catena laterale mweg − − R {\displaystyle {\ce {-R}}} , raggiunge la sua forma zwitterionica a pH 3, dunque in ambiente acido.cite-ref-9[9]

Il valore esatto di pH per il quale un composto esiste sotto forma zwitterionica è definito mwgapunto isoelettrico e dipende dalla mwgqcostante di dissociazione acida e mwggbasica dei vari gruppi presenti nella molecola.

La catena laterale di un amminoacido viene convenzionalmente chiamata mwhqgruppo R, questo perché in chimica organica il sostituente mwhg − − R {\displaystyle {\ce {-R}}} indica un generico sostituente che è di natura mwhwalchilica o che inizia come tale e che poi può contenere altri gruppi funzionali. In questo modo, la definizione di catena laterale degli amminoacidi acquisisce un senso ampio, in quanto comprende una vasta gamma di gruppi chimici.

In funzione delle proprietà chimiche del gruppo R, un amminoacido viene classificato come mwiqacido, mwigbasico, mwiwidrofilo o mwjaidrofobo. Esempi di catene laterali acide sono quelle degli amminoacidi mwjqacido aspartico e mwjgacido glutammico, mentre esempi di gruppi R basici sono quelli di mwjwasparagina e mwkalisina.

La catena laterale assume un ruolo fondamentale nelle interazioni tra amminoacidi. Quando questi si legano assieme, possono anche formare catene molto lunghe definite mwkgproteine. Le proteine hanno quindi una struttura lineare di base, definita mwkwstruttura primaria. Tridimensionalmente però, le proteine non assomigliano a catene lineari, questo perché ripiegano la loro struttura primaria fino a formare gomitoli e filamenti. Il ripiegamento tridimensionale delle proteine è guidato dalle proprietà chimiche delle catene laterali. Se il loro mwlaingombro sterico non lo permette, la proteina non si ripiegherà come previsto e non funzionerà. Così accade anche se la loro mwlqidrofobicità, la loro acidità o la loro basicità non lo permette.

Quando un atomo di carbonio porta legati 4 differenti gruppi funzionali (mwna − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} , mwnq − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} , mwng − − R {\displaystyle {\ce {-R}}} e un atomo di idrogeno) viene definito mwnwelemento stereogenico, ossia elemento in grado di generare mwoastereoisomeri. Quando ciò accade la molecola può essere identificata come L-amminoacido o D-amminoacido. Se i 4 gruppi funzionali sono legati al Cmwoqα, si parlerà di L-α-amminoacidi. Essi sono gli amminoacidi che compongono tutte le proteine degli esseri viventi e per tale motivo vengono definiti mwogamminoacidi proteinogenici. Gli D-α-amminoacidi possono talvolta entrare a far parte delle glicoproteine di alcuni esseri viventi, come accade nei mwowprocarioti, ma generalmente hanno funzioni differenti e per tale motivo rientrano nel grande gruppo di mwpaamminoacidi non proteinogenici.cite-ref-10[10]

Talvolta capita che gli amminoacidi abbiano più stereocentri, come ad esempio accade per la mwqgcistina e la mwqwcistationina. In questi casi si utilizza il sistema di nomenclatura assoluta R/S (che riguarda i singoli atomi), preferendolo al sistema di Fischer-Rosanoff (D/L).cite-ref-11[11]

La glicina invece, rappresenta un'eccezione tra gli amminoacidi proteinogenici in quanto priva di stereocentri, è dunque l'unico amminoacido proteinogenico non mwsgchirale.

I 22 amminoacidi che prendono parte alla sintesi proteica hanno tutti una struttura simile:cite-ref-12[12]

• Hanno il gruppo amminico, il gruppo carbossilico, il gruppo R e un atomo di idrogeno sul Cmwvaα;

• Il Cmwvgα è uno stereocentro in configurazione L;

• Il gruppo amminico è derivato da un'mwwaammina primaria.

A queste regole strutturali, la mwwgglicina e la mwwwprolina fanno eccezione: la glicina non ha uno stereocentro al Cmwxaα, la prolina è un'ammina secondaria.

Di seguito sono riassunte le principali proprietà chimico-fisiche degli L-α-amminoacidi proteinogenici:

| Abbreviazione | Abbreviazione | Nome completo | Struttura | Catena laterale | Catena laterale | Indice idrofobico [ 13 ] | Peso molecolare | Punto isoelettrico | Costante di dissociazione | Costante di dissociazione | Costante di dissociazione | Frequenza nelle proteine (%) [ 14 ] |

|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|

| 1 lettera | 3 lettere | Nome completo | Struttura | Tipo | Polarità | Indice idrofobico [ 13 ] | Peso molecolare | Punto isoelettrico | − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} | − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} | − R {\displaystyle {\ce {-R}}} | Frequenza nelle proteine (%) [ 14 ] |

| A | Ala | Alanina | | Alifatica | Apolare | 1,8 | 89,09404 | 6,11 | 2,35 | 9,87 | - | 8,76 |

| C | Cys | Cisteina | | Tiolica | Acida | 2,5 | 121,15404 | 5,05 | 1,92 | 10,70 | 8,37 | 1,38 |

| D | Asp | Acido aspartico | | Anionica | Acida | -3,5 | 133,10384 | 2,85 | 1,99 | 9,90 | 3,90 | 5,49 |

| E | Glu | Acido glutammico | | Anionica | Acida | -3,5 | 147,13074 | 3,15 | 2,10 | 9,47 | 4,07 | 6,32 |

| F | Phe | Fenilalanina | | Aromatica | Apolare | 2,8 | 165,19184 | 5,49 | 2,20 | 9,31 | - | 3,87 |

| G | Gly | Glicina | | Alifatica | Apolare | -0,4 | 75,06714 | 6,06 | 2,35 | 9,78 | - | 7,03 |

| H | His | Istidina | | Aromatica | Acida e basica | -3,2 | 155,15634 | 7,60 | 1,80 | 9,33 | 6,04 | 2,26 |

| I | Ile | Isoleucina | | Alifatica | Apolare | 4,5 | 131,17464 | 6,05 | 2,32 | 9,76 | - | 5,49 |

| K | Lys | Lisina | | Cationica | Basica | -3,9 | 146,18934 | 9,60 | 2,16 | 9,06 | 10,54 | 5,19 |

| L | Leu | Leucina | | Alifatica | Apolare | 3,8 | 131,17464 | 6,01 | 2,33 | 9,74 | - | 9,68 |

| M | Met | Metionina | | Tioeterica | Apolare | 1,9 | 149,20784 | 5,74 | 2,13 | 9,28 | - | 2,32 |

| N | Asn | Asparagina | | Ammidica | Polare | -3,5 | 132,11904 | 5,41 | 2,14 | 8,72 | | 3,93 |

| O | Pyl | Pirrolisina | | Ammidica | Polare | | 255,313 | | | | | |

| P | Pro | Prolina | | Ciclica | Apolare | -1,6 | 115,13194 | 6,30 | 1,95 | 10,64 | - | 5,02 |

| Q | Gln | Glutammina | | Ammidica | Polare | -3,5 | 146,14594 | 5,65 | 2,17 | 9,13 | | 3,90 |

| R | Arg | Arginina | | Cationica | Basica | -4,5 | 174,20274 | 10,76 | 1,82 | 8,99 | 12,48 | 5,78 |

| S | Ser | Serina | | Idrossilica | Polare | -0,8 | 105,09344 | 5,68 | 2,19 | 9,21 | | 7,14 |

| T | Thr | Treonina | | Idrossilica | Polare | -0,7 | 119,12034 | 5,60 | 2,09 | 9,10 | | 5,53 |

| U | Sec | Selenocisteina | | Selenica | Polare | | 168,064 | | | | | |

| V | Val | Valina | | Alifatica | Apolare | 4,2 | 117,14784 | 6,00 | 2,39 | 9,74 | - | 6,73 |

| W | Trp | Triptofano | | Aromatica | Apolare | -0,9 | 204,22844 | 5,89 | 2,46 | 9,41 | - | 1,25 |

| Y | Tyr | Tirosina | | Aromatica | Polare | -1,3 | 181,19124 | 5,64 | 2,20 | 9,21 | 10,46 | 2,91 |

Gli amminoacidi non proteinogenici sono definiti come tutti gli amminoacidi che non prendono parte alla sintesi proteica. A seconda della molecola considerata le proprietà chimico-fisiche possono variare di molto.

La funzione principale degli L-α-amminoacidi è quella di essere i costituenti fondamentali delle mwaowproteine.cite-ref-15[15] La struttura primaria di una proteina, ovvero la sua struttura lineare, è composta da una catena di amminoacidi uniti da legami covalenti. Il numero di amminoacidi che possono comporre una proteina è molto variabile: l'mwapeinsulina ad esempio, è composta da due catene di 21 e 30 amminoacidi, per un totale di 51,cite-ref-16[16] la mwapytitina invece è composta da circa 27.000 amminoacidi, che possono diventare 33000 a seconda dell'mwapcisoforma considerata.cite-ref-17[17] Quest'enorme variabilità rispecchia l'enorme numero di possibili proteine che si trovano in natura.

Un'altra funzione degli L-α-amminoacidi è quella di agire come mwap0neurotrasmettitori: l'mwap4acido glutammico ad esempio, è il principale neurotrasmettitore eccitatorio del mwap8sistema nervoso centrale.cite-ref-18[18] La mwaqqglicina invece, è un neurotrasmettitore inibitorio del sistema nervoso.

Alcuni amminoacidi non proteinogenici sembrano essere inclusi nelle strutture proteiche. Ciò accade perché gli L-α-amminoacidi possono venire modificati dopo la loro inclusione nelle proteine. Un esempio è l'mwaqyidrossiprolina, derivata dalla mwaqcprolina, che è un componente importante del mwaqgcollagene. Allo stesso modo, in alcune proteine dei mwaqkprocarioti, avviene l'inclusione degli D-α-amminoacidi. La mwaqoD-alanina ad esempio, è un componente fondamentale del mwaqspeptidoglicano, la mwaqwglicoproteina che riveste alcuni mwaq0batteri.

Gli D-α-amminoacidi agiscono anche come mwaq8antibiotici e come mwaraneuromodulatori a livello mwarecerebrale.cite-ref-19[19] Ad esempio, nel cervello dei mammiferi, la mwaryD-serina agisce come mwarcco-agonista dei mwargrecettori NMDA.cite-ref-20[20] Lo stesso mwar0acido N-metil-D-aspartico (NMDA), la molecola che si lega ai recettori appena citati, è un D-α-amminoacido modificato.

Il mwar8GABA, un γ-amminoacido, è il principale neurotrasmettitore inibitore del sistema nervoso. Gli amminoacidi non proteinogenici si trovano spesso come intermedi delle vie metaboliche; ad esempio la mwasacarnitina, un amminoacido il cui gruppo amminico è derivato dall'mwaseammonio, è usata nel trasporto dei lipidi. L'mwasiornitina e la mwasmcitrullina sono intermedi del mwasqciclo dell'urea. La mwasuβ-alanina, un β-amminoacido, è usato dalle piante per la sintesi dell'mwasyacido pantotenico (vitamina Bmwasc5).cite-ref-21[21] Alcuni aminoacidi non proteinogenici sono usati dalle piante come difese contro gli erbivori.cite-ref-22[22] Ad esempio la mwatacanavanina, che abbonda in molti mwatelegumi,cite-ref-23[23] è il motivo per cui questi debbano essere opportunamente cotti prima di essere mangiati.

L'uso principale che si fa degli amminoacidi in campo industriale è come mwatgadditivi nella produzione di mangimi per l'alimentazione animale. Questo accade perché spesso, i componenti dei mangimi come la mwatksoia o il mwatomais hanno bassi livelli o mancano di alcuni mwatsamminoacidi essenziali.cite-ref-24[24] In questo settore, gli amminoacidi vengono utilizzati anche per mwauachelare gli mwaueioni metallici al fine di migliorarne l'assorbimento.cite-ref-25[25]

Nell'industria alimentare umana si utilizza l'mwaucacido glutammico come esaltatore di sapiditàcite-ref-26[26] e l'mwauwaspartame come dolcificante artificiale a basso contenuto calorico.cite-ref-27[27] Una tecnologia simile a quella utilizzata per l'alimentazione animale è impiegata nell'industria della nutrizione umana per alleviare i sintomi delle carenze minerali, come l'mwaveanemia, migliorando l'assorbimento dei minerali e riducendo gli effetti collaterali negativi dell'integrazione di minerali inorganici.cite-ref-28[28]

La capacità mwavcchelante degli aminoacidi è stata utilizzata nei fertilizzanti per l'agricoltura per facilitare la consegna di minerali alle piante al fine di correggere le carenze minerali, come la clorosi ferrosa. Questi fertilizzanti vengono utilizzati anche per prevenire il verificarsi di carenze e per migliorare la salute generale delle piante.cite-ref-29[29]

Nell'industria farmaceutica vengono utilizzati alcuni amminoacidi o molecole derivate da essi. Il mwav45-idrossitriptofano è utilizzato per il trattamento sperimentale della depressione,cite-ref-30[30] l'mwawmL-DOPA per il trattamento del mwawqParkinsoncite-ref-31[31] e l'mwawkeflornitina per l'inibizione dell'enzima mwawoornitina decarbossilasi e nel trattamento della mwawsmalattia del sonno.cite-ref-32[32]

Dal 2001, 40 mwaxiamminoacidi non proteinogenici sono stati aggiunti alle proteine creando un codone unico ricodificante e una corrispondente coppia transfer-RNA:amminoacil – tRNA-sintetasi per codificarla con diverse proprietà fisico-chimiche e biologiche, in modo da essere utilizzata come uno strumento per esplorare la struttura e la funzione delle proteine o per creare proteine nuove o migliorate.cite-ref-33[33]cite-ref-34[34]

Gli amminoacidi sono stati considerati come componenti di polimeri biodegradabili, che hanno applicazioni come imballaggi ecologici, e in medicina nella somministrazione di farmaci e nella costruzione di impianti protesici.cite-ref-35[35] Un esempio interessante di tali materiali è il poliaspartato, un polimero biodegradabile solubile in acqua che può avere applicazioni nei pannolini usa e getta e nell'agricoltura.cite-ref-36[36] Grazie alla sua solubilità e alla capacità di chelare gli ioni metallici, il poliaspartato viene utilizzato anche come agente anticalcare biodegradabile e inibitore di corrosione.cite-ref-37[37] Inoltre, l'amminoacido aromatico tirosina è stato considerato un possibile sostituto di fenoli come il mwaykbisfenolo A nella produzione di mwayopolicarbonati.cite-ref-38[38]

Dei 22 amminoacidi proteinogenici, 9 sono definiti mwazmessenziali per l'uomo, in quanto non possono essere prodotti partendo da altri composti dal corpo umano e quindi devono essere assunti come cibo. Questi 9 amminoacidi (mwazqfenilalanina, mwazuisoleucina, mwazyistidina, mwazcleucina, mwazglisina, mwazkmetionina, mwazotreonina, mwazstriptofano e mwazwvalina), ritenuti essenziali per la sopravvivenza umana, non lo sono per piante o procarioti, che possiedono differenti vie di biosintesi. Gli altri 13 amminoacidi non essenziali per l'uomo vengono sintetizzati attraverso vie metaboliche specifiche.

Nelle piante, l'azoto viene prima assimilato in composti organici sotto forma di glutammato, formandosi da alfa-chetoglutarato e ammoniaca nel mitocondrio. Per altri amminoacidi, le piante usano le transaminasi per spostare il gruppo amminico dal glutammato a un altro alfa-chetoacido. Ad esempio, l'mwaz8aspartato aminotransferasi converte il glutammato e l'mwa0aossalacetato in mwa0ealfa-chetoglutarato e mwa0iaspartato.cite-ref-39[39] Anche altri organismi usano le transaminasi per la sintesi degli aminoacidi.

L'amminoacido mwa0kpirrolisina è utilizzato esclusivamente dai procarioti, che lo producono attraverso una reazione tra due molecole di L-mwa0olisina. Una molecola di lisina viene prima convertita in (3R)-3-metil-D-ornitina, che viene poi legata a una seconda lisina. Un gruppo amminico viene eliminato, seguito da ciclizzazione e disidratazione per produrre L-pirrolisina.cite-ref-40[40]

Gli amminoacidi non standard si formano solitamente attraverso modifiche agli amminoacidi standard. Ad esempio, l'omocisteina si forma attraverso la via della transsolforazione o dalla demetilazione della metionina attraverso il metabolita intermedio S-adenosilmetionina,cite-ref-41[41] mentre l'idrossiprolina è prodotta da una modifica post-traduzionale della prolina.cite-ref-42[42] I microrganismi e le piante sintetizzano molti aminoacidi non comuni. Ad esempio, alcuni microbi producono acido 2-aminoisobutirrico e lantionina, che è un derivato dell'alanina a ponte sul solfuro. Entrambi questi amminoacidi si trovano nei lantibiotici peptidici come l'alameticina.cite-ref-43[43] Tuttavia, nelle piante, l'acido 1-aminociclopropano-1-carbossilico è un piccolo amminoacido ciclico disostituito intermedio nella produzione dell'ormone vegetale etilene.cite-ref-44[44]

La produzione commerciale di amminoacidi di solito si basa su batteri mutanti che producono in eccesso i singoli amminoacidi utilizzando il glucosio come fonte di carbonio. Alcuni amminoacidi sono prodotti da conversioni enzimatiche di intermedi sintetici. L'acido 2-aminotiazolino-4-carbossilico è un intermedio in una sintesi industriale della L-cisteina, ad esempio. L'acido aspartico è prodotto dall'aggiunta di ammoniaca al mwa2mfumarato usando una liasi.cite-ref-45[45]

In laboratorio, la maggior parte degli amminoacidi non proteinogenici viene prodotta attraverso mwa2osintesi di Strecker o mwa2samminazione riduttiva su derivati della mwa2wcondensazione di Claisen. Un'ulteriore via di sintesi è la mwa20sintesi asimmetrica, mediante reattivo di Corey, su α-chetoesteri. A differenza dei precedenti metodi, la sintesi asimmetrica è enantioselettiva, cioè permette di ottenere D-amminoacidi o L-amminoacidi in maniera controllata.

Diversi studi evolutivi indipendenti hanno suggerito che Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr possono appartenere a un gruppo di aminoacidi che costituivano il codice genetico iniziale, mentre Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe potrebbe appartenere a un gruppo di amminoacidi che costituirono successive aggiunte del codice genetico.cite-ref-46[46]cite-ref-47[47]cite-ref-48[48]cite-ref-49[49]

Il codice genetico è quell'insieme di regole che associano l'informazione genetica alla struttura primaria di una proteina: la sequenza di basi azotate presenti sul DNA si ripercuote grazie al codice genetico sulla sequenza di amminoacidi delle proteine. Siccome gli amminoacidi proteinogenici sono 22, e solo 4 le basi azotate, il codice genetico deve trovare un metodo per associare le basi azotate agli amminoacidi:

1. Se associasse ad ogni base un amminoacido non ci sarebbero abbastanza combinazioni (A, T, C, G) per coprire tutti e 22 gli amminoacidi (4mwa4y1 = 4);

2. Se associasse ad ogni gruppo di 2 basi un amminoacido non ci sarebbero abbastanza combinazioni (AA, AT, AG, AC, TA, TT, ecc.) per coprire tutti e 22 gli amminoacidi (4mwa4g2 = 16);

3. Se associasse ad ogni gruppo di 3 basi un amminoacido ci sarebbero abbastanza combinazioni (AAA, AAT, AAC, AAG, ecc.) per coprire tutti e 22 gli amminoacidi (4mwa4o3 = 64). In questo caso, le triplette di basi azotate in eccesso sarebbero associate agli stessi amminoacidi, creando così una ridondanza: meccanismo di difesa contro le mutazioni genetiche.

Quello che è accaduto in natura è la terza ipotesi.

Gli amminoacidi sono gli elementi costitutivi delle mwa48proteine.cite-ref-50[50] Il processo che li lega in una catena lineare breve o lunga che sia, si chiama sintesi proteica e si compone di diverse fasi dal punto di vista degli amminoacidi.

L'mwa5yRNA transfer si lega ad un amminoacido attraverso una reazione catalizzata da un enzima. Ogni amminoacido ha il suo RNA transfer e il suo enzima che lo lega a quest'ultimo che appartiene alla categoria tRNA sintetasi.

Sul ribosoma, quando passa l'RNA messaggero, il complesso tRNA-amminoacile precedentemente sintetizzato viene richiamato e si lega al mRNA in corrispondenza delle 3 basi azotate del codice genetico. Queste 3 basi, che sull'RNA messaggero si chiamano codoni, sull'RNA transfer si chiamano anticodoni.

Quando il ribosoma si sposta, richiama un secondo tRNA-amminoacile, che si posiziona adiacentemente al primo. Dunque i due amminoacidi si trovano molto vicini e una porzione del ribosoma li unisce con una reazione di condensazione. A seconda della lunghezza della catena, si identificano brevi catene polimeriche chiamate peptidi o catene più lunghe chiamate polipeptidi o proteine. Queste catene sono lineari e non ramificate, con ciascun residuo di amminoacido all'interno della catena attaccato a due amminoacidi vicini.

Il legame covalente che unisce i due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende anche il nome in mwa6qbiochimica di "mwa6ulegame peptidico" o "giunto peptidico". Si noti come l'unione di due o più amminoacidi lasci alle due estremità della catena altri due gruppi liberi, che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri amminoacidi (reazioni di questo genere rientrano nella classe più generale delle mwa6ypolimerizzazioni per mwa6ccondensazione). Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di mwa6gpolipeptide o di mwa6koligopeptide se il numero di amminoacidi coinvolti è limitato; uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre strutture ausiliarie o ioni dette mwa6ocofattori o mwa6sgruppi prostetici, costituiscono una mwa6wproteina.

Gli amminoacidi che compaiono nelle proteine di tutti gli organismi viventi sono 20 (anche se evidenze recenti suggeriscono che questo numero potrebbe aumentare fino a 23, vedi più sotto) e sono sotto il controllo genetico, nel senso che l'informazione del tipo e della posizione di un amminoacido in una proteina è mwa64codificata nel mwa68DNA. Talvolta, nelle proteine compaiono anche altri amminoacidi, più rari, detti mwa7aoccasionali che vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla biosintesi della proteina, che avviene sul mwa7eribosoma.

In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi che non fanno parte di proteine e svolgono ruoli biologici diversi. Alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti, soprattutto in quelle del tipo mwa7mcarbonaceo. In quella caduta su mwa7qMurchison il 28 settembre 1969, ne vennero individuati 74 tipi differenti, di cui 8 presenti nelle proteinecite-ref-51[51]. Piante e batteri sono in grado di biosintetizzare amminoacidi particolari, che possono essere trovati, per esempio, negli mwa7kantibiotici peptidici, ad esempio la mwa7onisina e l'alameticina. La lantionina è un solfuro dimero dell'mwa74alanina che si trova insieme ad amminoacidi insaturi nei mwa78lantibiotici, ovvero antibiotici peptidici di origine batterica. L'acido 1-amminociclopropan-1-carbossilico (ACC) è un semplice amminoacido ciclico disostituito che funge da intermedio nella sintesi dell'mwa8eetilene, che per gli organismi vegetali è un mwa8iormone.

Oltre a quelli coinvolti nella biosintesi delle proteine, vi sono amminoacidi che svolgono importanti funzioni biologiche quali la mwa8qglicina, l'mwa8uacido γ-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) e l'mwa8yacido glutammico (tre neurotrasmettitori), la mwa8ccarnitina (coinvolta nel trasporto dei mwa8glipidi all'interno della mwa8kcellula), l'mwa8oornitina, la mwa8scitrullina, l'mwa8womocisteina, l'mwa80idrossiprolina, l'mwa84idrossilisina e la mwa88sarcosina.

Dei venti amminoacidi proteici, alcuni sono definiti "essenziali"cite-ref-52[52]. Un amminoacido è definito essenziale se all'interno dell'organismo non sono presenti le mwa9ustrutture (enzimi, proteine di sintesi) necessarie a biosintetizzarlo; è perciò necessario che questo amminoacido venga introdotto con la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono la mwa9ylisina, la mwa9cleucina, l'mwa9gisoleucina, la mwa9kmetionina, la mwa9ofenilalanina, la mwa9streonina, il mwa9wtriptofano, la mwa90valina e l'mwa94istidina. Riguardo all'istidina, è importante precisarne l'essenzialità: l'istidina è un amminoacido essenziale durante tutta la vita, ma durante l'età adulta il fabbisogno non è molto rilevante, poiché l'organismo riesce a conservarla in modo particolarmente efficiente, riducendone la richiesta biologica. Nei bambini e nelle donne in gravidanza la richiesta di istidina invece è molto più alta perché questo meccanismo non si è ancora sviluppato.

Esistono poi amminoacidi condizionatamente essenziali, ossia che devono essere assunti con la dieta solo in alcuni periodi della vita o a causa di alcune patologie. Di questo gruppo fanno parte l'mwa-aarginina (è sintetizzata dall'organismo come derivato del mwa-eglutammato prodotto nel mwa-iCiclo di Krebs, ma nelle donne in gravidanza e nei bambini la sua produzione non è sufficiente a coprire il fabbisogno dell'organismo, perciò deve essere assunta con la dieta), la mwa-mtirosina (è prodotta a partire dall'amminoacido essenziale fenilalanina, perciò è necessario assumere quest'ultima con la dieta per sintetizzarla; inoltre non sono infrequenti i casi di mwa-qfenilchetonuria, una patologia che descrive l'incapacità dell'organismo di metabolizzare la fenilalanina, che perciò non è trasformata in tirosina e si accumula provocando gravi danni all'organismo), e la mwa-ucisteina (per la sua sintesi, derivata dalla glicolisi, è necessario il contributo della mwa-ymetionina, un altro amminoacido essenziale, perché rende possibile la presenza del gruppo sulfidrilico della cisteina). Va infine precisato che il concetto di essenzialità varia a seconda degli organismicite-ref-53[53]cite-ref-54[54].

Una nota particolare meritano due amminoacidi, detti mwa-aoccasionali,: la mwa-eselenocisteina, corrispondente a un mwa-icodone UGA che normalmente è un codone di interruzionecite-ref-55[55], e la mwa-cpirrolisina, presente negli enzimi di alcuni batteri metanogeni coinvolti nel processo di generazione del mwa-gmetano, corrispondente a un codone UAGcite-ref-56[56]. La scoperta del primo, nel mwa-01986, venne interpretata dalla comunità scientifica come un fenomeno marginale e ristretto. Tuttavia, dopo la scoperta del secondo amminoacido mwa-4extra, nel mwa-82004, la comunità scientifica internazionale sta rivedendo le sue posizioni, e si è aperta la caccia ad altri amminoacidi mwbaaextra.

Dal valore del pKa dei gruppi amminico e carbossilico e alcuni gruppi laterali, e quindi dalla posizione dei relativi equilibri acido/base, si possono ricavare informazioni sulla carica parziale nei differenti valori di pH; in una soluzione neutra:cite-ref-57[57]

• Il gruppo carbossilico è preferibilmente carico negativo.

• Il gruppo amminico è preferibilmente carico positivo.

• Il gruppo R dell'aspartato e glutammato è preferibilmente carico negativamente.

• Il gruppo R della lisina e arginina è a pH 7 preferibilmente carico positivamente.

• Il gruppo R della tirosina è per lo più neutro.

• Il gruppo R dell'istidina ha il 10% di probabilità di essere carico positivo a pH 7, ma la probabilità aumenta fino al 50% in soluzioni a pH 6. Per questo l'istidina è molto sensibile alle variazioni di pH nell'intervallo fisiologico.

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• Amminoacidi proteinogenici

• Amminoacidi non proteinogenici

• Amminoacidi essenziali

• Amminoacidi glucogenetici

• Amminoacidi chetogenici

• Amminoacidi insulinogenici

• Degradazione di Strecker

• Legame peptidico

• Peptidi

• Proteina

• Proteolisi

• Proteosintesi

• Racemizzazione degli amminoacidi

• Omochiralità

• Codice genetico

• Sequenza di DNA

• Esperimento di Miller-Urey

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• citereftreccani-itamminoacidi, su Treccani.it – Enciclopedie on line, Istituto dell'Enciclopedia Italiana.

• citerefbritannica-com(EN) Michael K. Reddy, amino acid, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.

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